Et aktinfilament , eller mikrofilament , er en homopolymer av aktin , et protein på 42 kDa ( Enhet med atommasse ). Det er en viktig bestanddel av cytoskelettet til eukaryote celler, så vel som muskelfibre . Actin representerer således omtrent 10% av det totale proteinet i en typisk dyrecelle, hvorav halvparten er samlet i aktinfilamenter mens den andre halvdelen er fri i cytosolen i form av aktinmonomerer. Aktin i form av filamenter kalles noen ganger F-aktin (Fibrillar), mens den monomere formen kalles G-aktin (Globular).
En aktinfilament er resultatet av polymeriseringen av flere kuleformede aktin-enheter med en rotasjon på 167 ° og som samhandler via deres store underenhet (de små underenhetene som peker utover fra filamentet, gir inntrykk av to filamenter omgitt av hverandre). Et glødetråd har en diameter på ca. 7 nm, og en utholdenhetslengde på ca. 17 mikrometer , størrelsesorden av cellediameteren.
Hver glødetråd er polarisert fordi alle globulære aktinmolekyler "peker" i samme retning, mot den ene enden kalt (-), og den andre enden kalles (+). Til denne strukturelle polariteten tilsettes en polymerisasjonspolaritet. (Se nedenfor).
Globulært G-aktin polymeriserer til F-aktin (aktinfilament).
Polymerisering begynner med en kjernefase, hvor det hovedsakelig dannes trimere. Monomerene monteres deretter i en dobbel helix, som derfor ikke har noe symmetrisenter. I den ene enden, betegnet (+) eller pigg- eller børsteenden, er de kinetiske konstantene i størrelsesorden 10 ganger større enn de i den andre enden, betegnet (-) eller spiss ende. I tillegg har monomerene assosiert med ATP (ATP-aktin), som er til stede i flertallet i levende celler, en større tendens til å polymerisere enn de som er forbundet med ADP (ADP-aktin).
Aktin assosiert med et filament har en tendens til å hydrolysere dets ATP. Denne egenskapen er, sammen med filamentets polaritet, opprinnelsen til det såkalte " tredemølle " -fenomenet . Faktisk vil (+) enden ha en tendens til å fange det store flertallet av ATP-aktin, og følgelig fremme polymerisering i denne enden. På den annen side, fordi (-) enden er mindre aktiv, har aktinet til filamentet som er nær det brukt mer tid i filamentform, og er hovedsakelig i form av ADP-aktin. Derfor endres likevekten mot (-) enden mot depolymerisering.
Disse to samtidige likevektsskiftene fører til at kjeden øker kontinuerlig på (+) siden og reduseres på (-) siden. Hvis vi holder en fast sentral monomer, ser det ut til at hele kjeden beveger seg. Energitilførselen som er nødvendig for å opprettholde denne tilstanden utenfor likevekt, finner sted i det omkringliggende flytende mediet, der ADP-aktin regenereres til ATP-aktin. Begrepet "transportbånd" antyder at monomerene som forlater (-) enden, vender tilbake for å feste seg til (+) enden etter å ha passert gjennom løsningen. Imidlertid transporteres ingen masse makroskopisk. Denne prosessen tillater realisering av en molekylær motor som tillater visse celler å bevege seg ved hjelp av en lamellipod . Det er også opprinnelsen til bevegelsen av Listeria- bakteriene . Imidlertid er det behov for flere andre proteiner, og aktin alene kan ikke omdanne den kjemiske energien til ATP-hydrolyse til arbeid.
Aktinassosierte proteiner (eller AAP) er nøkkelen til cellens kontroll av aktinmassen. De gjør det mulig å regulere polymeriseringen og å organisere filamentene romlig. De blir i sin tur kontrollert av regulatoriske proteiner som passer inn i det komplekse nettverket som interagerer med hele cellen.
Det er disse proteinene som gjør det mulig å starte polymerisasjonen. Det er flere typer, med forskjellige handlingsmåter.
Disse proteinene brukes til å regulere mengden G-aktin som er tilstede i cytoplasmaet.
De binder seg til den piggede enden av et aktinfilament for å forhindre polymerisering (tilsetning av G-aktin), og for å stoppe veksten av filamentet. De kan også binde seg til den spisse enden for å stoppe depolymerisering eller tillate dannelse av en kjerne (initiering av polymerisering).
Disse proteinene gjør det mulig å spalte aktinfilamenter:
Aktinfilamenter er organisert på veldig forskjellige måter i henhold til deres biologiske funksjoner. Her er noen eksempler på observerte strukturer og deres hovedegenskaper: bjelker, spenningskabler, nettverk, kometer.
Visse naturlige giftstoffer har effekter på aktinmikrofilamenter.