De caveolae er invaginations av plasmamembranen . Dette er undertyper av lipidflåter (flåter) beriket med glykosfingolipider og kolesterol og består av to familier av proteiner: kaveoliner og kaviner.
En caveola har en gjennomsnittlig diameter på 50 til 80 nm og vises under elektronmikroskopi i form av en flens, hvis hulrom er forbundet med det ekstracellulære mediet med en innsnevret form: nakken. Det er denne spesielle omvendte omega-formen som lette deres første identifikasjon ved elektronmikroskopi av George Palade i 1953. Caveolamembranen har et granulært belegg som består av de aminoterminale og karboksinterminale ender av caveolinmolekylene . Caveolin tilhører en familie av membranproteiner som setter en hydrofob sløyfe inn i membranen fra sin cytosoliske side, men krysser ikke plasmamembranen helt. Caveolin 1 og 2 uttrykkes i mange differensierte celler mens caveolin-3 uttrykkes spesifikt i muskelceller. Caveolin er et essensielt element som danner et permanent belegg av plasmamembranen, bare frigitt i tilfelle ødeleggelse av membranen. Caveola-membranen er også preget av lipidrikdommen, nemlig glykosfingolipider og kolesterol . Caveolae er også beriket i proteiner mellomliggende signalveier (f.eks. Integriner ). Nylig arbeid har vist tilstedeværelsen av andre proteiner på membranen av caveolae: kaviner . Caveolae er veldig mange i endotelceller og er fraværende i for eksempel røde blodlegemer eller i lymfocytter .
På flåtene er membranreseptorer som er mer eller mindre bundet av en GPI (Glyco-Phosphatidyl-Inositol). Binding av liganden til reseptoren forårsaker spiring av en caveola. På den indre siden av membranen er to typer membranreseptorer til stede: reseptorer uten et cytosolisk domene (glykoproteiner forankret i det ekstracellulære laget av lipid-dobbeltlaget av en GPI-gruppe, slik som tetrahydrofolatreseptoren , brukt i mange synteser (aminosyrer) , puriner ...)) og reseptorer med cytosoliske domener (reseptor for det viktigste histokompatibilitetskomplekset eller MHC I som tilhører immunoglobulin- superfamilien , reseptorer koblet til G-proteiner eller reseptorer for vekstfaktorer ...). Den samme reseptoren kan bruke en klatrinvesikkel eller en caveola-belagt vesikkel, men vil ha en annen skjebne i cellen. Den spirende vesikelen er løsrevet fra plasmamembranen under påvirkning av et monomert G-protein: dynamin . Lukking av caveola resulterer i forbruk av GTP ( Guanosintrifosfat ). Caveola kan åpne, lukke eller forbli bundet til plasmamembranen. Caveola beveger seg i cellen takket være elementene i cytoskelettet, spesielt mikrotubuli og aktinfilamenter . Caveolin-1 kan binde seg til aktin-cytoskelettet. Det opprettholder således caveolaene på celleoverflaten til en passende stimulus løsner vesikelen fra cytoskelettet . Caveolae ser ut til å være involvert i preferansemålretting av molekyler til Golgi-apparatet eller endoplasmatisk retikulum (ER). Membranen til kaveosomer inkluderer ikke en ATPase- protonpumpe , og disse har ikke sure hydrolaser i motsetning til endosomer .
Hovedrollen til caveolae som hittil er demonstrert, er involvering i klatrinuavhengige endocytoseveier (CIE, Clathrin-Independent Endocytosis) og mekanismer som transcytose (som gjør det mulig for et stoff eller en partikkel (bakteriell eller ikke), å krysse cytoplasmaet i en celle og passerer dermed fra en ekstracellulær region til en annen extracellular region . I enterocytter , som er polariserte celler, begynner transcytose enten gjennom den apikale membranen eller gjennom basolateral membranen. Transcytose utløses av TAPs ("Tip-Associated Protein") signaler og proteiner . Tallrike studier viser at endotelcellene i blodkarene bruker dette transportsystemet, spesielt for transport av LDL (“Lip Dosis” (Low Density Lipoproteins)) fra blodkarets lumen til intima (dvs. fra cellens apikale pol til basalpolen). Albumin , jern, transferrin , insulin e og kjemokiner kan også transporteres ved transcytose som involverer caveolae. Internalisering av caveolae kan induseres av bakterier eller visse virus. Denne mekanismen gjør at de kan unngå den sure pH i endosomene. Den direkte ruten (uten passering gjennom Golgi) følges av SV40- , Ebola- , Marburg- eller Papilloma- virusene . SV40-viruset har det spesielle, etter endocytose i en caveola, å gjennomgå et trinn med delvis decapsidation i ER før det når kjernen. Den indirekte vei (fra caveosomes til ER deretter fra ER til Golgi) etterfølges av kolera -toksin . Disse vesiklene spiller også en viktig rolle i reguleringen av intracellulært kalsiumnivå. Faktisk inneholder den caveolære membranen reseptorer: proteiner assosiert med GPI eller proteiner med 7 transmembrane domener, protonpumper, anionkanaler eller permeaser . Disse reseptorene er transmembrane glykoproteiner aktivert ved binding av IP3 (Inositol 1,4,5-trifosfat). Aktivering får Ca 2+ kanalene til å åpne . IP3-reseptorer finnes også i membranene til ER, Golgi-apparatet og i kjernekonvolutten.
Oppdagelsen av denne transportveien kan føre til utvikling av nye farmakologiske midler for å bekjempe infeksjoner av bakterier og virus. Blokkering av endocytose av caveola-vesikler kan indusere endocytose av patogener i et endosom eller lysosom og dermed tillate ødeleggelse av dem med sur pH og hydrolaser.