De varmesjokkproteiner generelt er ansvarlig for å hindre skade på proteiner som respons på høye nivåer av temperatur . Varmesjokkproteiner er klassifisert i seks store familier basert på deres molekylvekt: liten HSP , Hsp40 , HSP60 , hsp70 , hsp90 , og Hsp110 .
Den HSP60 fra pattedyr ble rapportert for første gang som et mitokondrie protein P1. Dens rolle i proteinfolding ble demonstrert i 1989 av Franz-Ulrich Hartl og Arthur Horwich, som vil motta Albert-Lasker-prisen for grunnleggende medisinsk forskning i 2011 for sitt arbeid med dette emnet. Den ble deretter klonet og sekvensert av Radhey Gupta et al. Den aminosyresekvens viste sterk homologi med GroEL , som allerede er mistenkt så tidlig som i 1988. hsp60 ble opprinnelig antatt å virke bare i mitokondriene , og at det ikke var noen tilsvarende protein som finnes i den. Cytoplasma. Nylige funn har miskrediterte denne første tilnærmingen og antydet at det er en betydelig forskjell mellom Hsp60 fra mitokondriene og Hsp60 fra cytoplasmaet . En lignende struktur finnes i kloroplasten til noen planter .
Under normale fysiologiske forhold er Hsp60 60 kiloDalton og består av oligomerer og monomerer som danner et kompleks organisert i to stablede ringer. Denne doble ringstrukturen danner et stort sentralt hulrom der proteinet har funnet sted og hvor det er bundet av hydrofobe interaksjoner. Denne strukturen er generelt i likevekt med hver av dens individuelle komponenter: monomerer, heptamerer og tetradeceamere. Studier har begynt å antyde at, i tillegg til den typiske plasseringen i mitokondrier, kan Hsp60 også bli funnet i cytoplasmaet under normale fysiologiske forhold.