De mabinlines er proteiner som smaker søtt ekstrahert fra frø av mabinlang ( Capparis masaikai LEVL. ), En plante som hører til Yunnan (provinsen i Kina ).
Fire homologe proteiner er identifisert og navngitt: mabinline-1, -2, -3 og -4. Mabinline-2 var den første isolerte i 1983 og karakteriserte ti år senere. De andre variantene, mabinline-1, -3 og -4 ble oppdaget og karakterisert i 1994.
De fire proteinene har en lignende tertiær struktur (to kjeder bundet av disulfidbindinger ) hvis aminosyresekvenser er praktisk talt identiske.
Chaîne A M-1 : EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY IRRRAQRGGL VD M-2 : QLWRCQRQFL QHQRLRACQR FIHRRAQFGG QPD M-3 : EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRGGL AD M-4 : EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRG Chaîne B M-1 : EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRQLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-2 : QPRRPALRQC CNQLRQVDRP CVCPVLRQAA QQVLQRQIIQ GPQQLRRLFD AARNLPNICN IPNIGACPFR AW M-3 : EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-4 : EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RWAminosyresekvens av homologe mabinlines (M) proteiner, tilpasset fra Swiss-Prot proteindatabasen .
De respektive molekylvektene til Mabinline-1, Mabinline-3 og Mabinline-4 er 12,3 kDa , 12,3 kDa og 11,9 kDa.
Med en molekylvekt på 10,4 kDa er mabinline-2 den letteste. Den tertiære strukturen består av sammenstillingen av 2 proteinkjeder, A og B bundet av 2 intermolekylære disulfidbroer. A-kjeden består av 33 aminosyrer og B-kjeden på 72.
Dette proteinet er det mest varmebestandige sammenlignet med dets 3 homologer, men også en av de mest stabile sammenlignet med andre kjente søtningsproteiner, og dette skyldes tilstedeværelsen av disulfidbroer.
Hovedegenskapen til mabinlines er deres kraftige søte smak, som er langt bedre enn sukker. De er også veldig varmestabile.
Den Søtningskraften av mabinline-2 er blitt anslått til 100 (ved samme vekt) og 375 (ved samme konsentrasjon), som er betydelig mindre enn thaumatin , men med en lignende sweetening-profil. De homologe mabinlinjene (-1, -3 og -4) har en søtende kraft som tilsvarer mabinline-2.
Søtekraften til kabinen 2 forblir uendret etter inkubasjon ved 100 ° C i 48 timer.
Søtekraften til kabine-3 og -4 forblir uendret etter inkubasjon ved 80 ° C i en time, mens kraften til kabine-1 ikke lenger er det under de samme forholdene. I følge studien utført av Y. Kurihara skyldes forskjellene i varmestabilitet tilstedeværelsen av arginin eller glutamin i posisjon 47 i B-kjeden.
Mabinline-2 er et naturlig planteprotein, veldig løselig i vann og motstandsdyktig mot varme, og har stor sjanse for å bli et naturlig søtningsmiddel så utbredt som thaumatin . Imidlertid er det fortsatt ingen industriell produksjon av dette proteinet.
I løpet av det siste tiåret har man forsøkt studier av industriell produksjon av Mabinline-2 ved genteknikk og syntese.
I 1996 ble proteinet uttrykt i en transgen potet, men ingen resultater er ennå publisert. Imidlertid søkte det samme teamet patent som beskytter produksjonen av proteinet ved kloning og genetisk sekvensering i 2000.
I 1998 ble proteinet syntetisert, men konstruksjonen var søt og snerpende .