En isopeptidbinding er en peptidbinding som finnes i hovedkjeden til proteinet . Denne koblingen er dannet mellom funksjonene " karboksylsyre " og " aminogruppe " i en sidekjede (figur 1).
Isopeptidbindinger kan dannes mellom aminet i sidekjeden til lysin og karboksylgruppene i sidekjeden av glutamat eller aspartat .
Dannelsen av bindingen kan katalyseres enzymatisk, som i tilfellet av forbindelsen som var opprettet mellom lysin og glutamin , som katalyseres av transglutaminases , eller kan dannes spontant som observert i dannelsen av kapsidet av bakteriofag HK97 og grampositive bakterier i pili .
Den spontane dannelsen av en isopeptidbinding krever nærvær av en annen rest, glutaminsyre , som katalyserer dannelsen av bindinger indusert ved nærhet.
Et eksempel på et lite peptid som inneholder en isopeptidbinding er glutation , som har en kobling mellom sidekjeden til en glutamatrest og amingruppen til en cysteinrest .
Et eksempel på et protein involvert i isopeptidbinding er ubiquitin , som binder seg til andre proteiner ved binding mellom den C-terminale glycinen til ubiquitin og en lysinsidekjede av substratproteinet.
Isopeptidbindinger er en av de vanligste endringene etter translasjon .
Nylig har forskere utnyttet den spontane dannelsen av en isopeptidbinding for å lage en ny tag kalt peptidisopeptag (in) .
Isopeptag kan reagere spontant og irreversibelt med sin bindingspartner gjennom en kovalent isopeptidbinding.
Anvendelser av dette nye molekylære verktøyet kan være: målretting av proteiner in vivo, fluorescensmikroskopi og utvikling av nye proteinarkitekturer for syntetisk biologi .