| EF nr. | EC |
|---|---|
| CAS-nummer |
| IUBMB | IUBMB-oppføring |
|---|---|
| IntEnz | IntEnz-visning |
| BRENDA | BRENDA inngang |
| KEGG | KEGG-inngang |
| MetaCyc | Metabolisk vei |
| PRIAM | Profil |
| FBD | Strukturer |
Den separase , eller séparine , er en serin protease som katalyserer den hydrolysen av peptidbindinger er kjennetegnet ved tilstedeværelsen av en rest av arginin i posisjon P1 og en rest av aminosyren syre P4 stilling; P6-stillingen er ofte okkupert av en annen sur aminosyrerest eller av en hydroksylert aminosyrerest , som kan fosforyleres . Genet er ESPL1 lokalisert på humant kromosom 12 .
Dette enzymet er involvert i initieringen av anafase ved å hydrolysere kohesinet , kompleks (en) som sikrer kohesjonen til to kromatidsøstre . Det er kodet hos mennesker av ESPL1- genet , men det første separasegenet som ble identifisert, var esp1- genet oppdaget i 1998 i Saccharomyces cerevisiae .
Med unntak av gjær , som dette enzymet ser ut til å klare seg uten, trenger separase et protein , securin (en) , for å vedta en funksjonell konformasjon . Securin fungerer også som en hemmer , og forhindrer at substratet når det aktive stedet . Separasen inhiberes også av fosforylering , katalyseres av det cyklinavhengige kinasekomplekset (en) , bestående av en cyklinavhengig kinase og en cyklin .