En asparagin protease ( EC ), også kalt aspartat protease og aspartylprotease , er en peptidase som bruker en rest av aspartat for å katalysere de reaksjoner som påvirker deres substrat -peptidet . Slike enzymer har generelt to sterkt konserverte aspartatrester i sitt aktive sted, og deres aktivitet er optimal ved sur pH . Den pepstatin er en inhibitor av nesten alle kjente asparagin-proteaser.
Asparagiske endopeptidaser har blitt karakterisert fra virveldyr , sopp og retrovirus . Asparagiske endopeptidaser assosiert med den bakterielle metabolismen av prepilin type 4 - prepilin peptidase - og med den arkeiske metabolismen av preflagellin - preflagellin peptidase - har nylig blitt beskrevet.
Den pepsin , de katepsiner og rénines omfatte asparaginsyrerester proteaser i eukaryoter . De har en to-domenestruktur som kommer fra en forfedres genetisk duplisering. De av retrovirus og retrotransposoner er mye mindre og ser ut til å være homologe med et eukaryot asparagins proteasedomene. Hvert område gir en rest av aspartat og et aktivt sted i et spor mellom de to lappene i proteinet . En av lappene utviklet seg sannsynligvis fra den andre ved gendublisering i en fjern fortid. Nåværende enzymer har en lignende tertiær struktur, men en mer variabel primær struktur , bortsett fra det katalytiske stedet, som er sterkt konservert. Asparaginsproteaser er også preget av den meget stabile posisjonen til disulfidbroer .