Bisfosfoglyseratmutase

Bisfosfoglyseratmutase
Illustrasjonsbilde av artikkelen Bisphosphoglycerate mutase
Humant bisfosfoglyseratmutasedimer ( PDB  2H4Z )
Hovedtrekkene
Symbol BPGM
EF nr. 5.4.2.4
Homo sapiens
Locus 7 q 33
Molekylær vekt 30 005  Da
Antall rester 259  aminosyrer
Koblinger tilgjengelig fra GeneCards og HUGO .
Kom inn 669
HUGO 1093
OMIM 613896
UniProt P07738
RefSeq ( mRNA ) NM_001293085.1 , NM_001724.4 , NM_199186.2 , XM_011516527.1
RefSeq ( protein ) NP_001280014.1 , NP_001715.1 , NP_954655.1 , XP_011514829.1
Sammen ENSG00000172331
FBD 1T8P , 2A9J , 2F90 , 2H4X , 2H4Z , 2H52 , 2HHJ , 3NFY

GENATLAS Genetests GoPubmed HCOP H-InvDB Treefam Vega

Den bisphosphoglycerate mutase (BPGM) er et enzym som er spesifikt for erytrocytter og celler i placenta å katalysere isomerisering av 1,3-bisphospho- D -glycérate (1,3-BPG) som produseres under glykolyse i 2,3-bisphospho - D -glycerate , som har den egenskap å stabilisere den deoksy formen av hemoglobin og derfor for å gjøre mer effektiv transport av oksygen i blodet under lavt partialtrykk av O to ved å tilpasse affinitetskurven deretter.

1,3-bisfosfo-D-glyserat.svg          D-2,3-Bisphosphoglycerat.svg
1,3-BPG 2,3-bisfosfo- D- glycerat

Denne reaksjonen er fysiologisk nyttig bare i nærvær av hemoglobin , hvor 2,3-BPG har den effekten at den forårsaker frigjøring av oksygen bundet til oksyhemoglobin ved å stabilisere deoksyhemoglobin. Dette er grunnen til at BPGM bare finnes i erytrocytter og morkaken  : i sistnevnte gjør det det mulig å tilveiebringe større mengder oksygen til fosteret .

Bisfosfoglyseratmutase Beskrivelse av dette bildet, også kommentert nedenfor Krystallinsk struktur av en dimer av human bisfosfoglyseratmutase ( PDB  1T8P ). Nøkkeldata
EF nr. EF 5.4.2.4
CAS-nummer 9024-52-6
Enzymaktivitet
IUBMB IUBMB-oppføring
IntEnz IntEnz-visning
BRENDA BRENDA inngang
KEGG KEGG-inngang
MetaCyc Metabolisk vei
PRIAM Profil
FBD Strukturer
AmiGO / EGO

Referanser

  1. Verdiene for massen og antallet rester som er angitt her, er verdiene til proteinforløperen som er resultatet av translasjonen av genet , før posttranslasjonelle modifikasjoner , og kan avvike betydelig fra de tilsvarende verdiene for funksjonelt protein .
  2. (en) Wang Y, Wei Z, Bian Q, Cheng Z, Wan M, Liu L, Gong W, Crystal structure of human Bisphosphoglycerate mutase  " , J. Biol. Chem. , vol.  279, nr .  37, September 2004, s.  39132–8 ( PMID  15258155 , DOI  10.1074 / jbc.M405982200 )