Histidin | |
L eller S (-) - histidin D eller R (+) - histidin |
|
Identifikasjon | |
---|---|
IUPAC-navn | 2-amino-3- (1 H-imidazol-4-yl) propansyre |
Synonymer |
H, Hans |
N o CAS |
(L) ellerS(-) (D) ellerR(+) |
(racemisk)
N o ECHA | 100 000 678 |
N o EC | 200-745-3 206-513-8 (D) |
FEMA | 3694 |
SMIL |
NC (Cc1cncn1) C (= O) O , |
InChI |
InChI: InChI = 1 / C6H9N3O2 / c7-5 (6 (10) 11) 1-4-2-8-3-9-4 / h2-3.5H, 1.7H2, (H, 8.9) (H, 10.11) |
Kjemiske egenskaper | |
Brute formel |
C 6 H 9 N 3 O 2 [Isomerer] |
Molarmasse | 155,1546 ± 0,0066 g / mol C 46,45%, H 5,85%, N 27,08%, O 20,62%, |
pKa | 1,70 6,04 9,09 |
Fysiske egenskaper | |
T ° fusjon | 287 ° C |
Biokjemiske egenskaper | |
Kodonger | CAU , CAC |
isoelektrisk pH | 7.59 |
Essensiell aminosyre | Ja |
Forekomst hos virveldyr | 2,9% |
Forholdsregler | |
WHMIS | |
Ukontrollert produktDette produktet er ikke kontrollert i henhold til WHMIS-klassifiseringskriteriene. |
|
Enheter av SI og STP med mindre annet er oppgitt. | |
Den histidin (forkortelsene IUPAC - IUBMB : His og H ), fra gammel gresk ἱστός , ἱστίον ( " skipsmast ", " loom ", " skip seiler "), er en syre α-amino hvis enantiomer L er en av de 22 proteinogene aminosyrer , en av de 10 essensielle aminosyrene for barn og er en del av de glukoformende aminosyrene. Den er kodet på messenger-RNA av CAU- og CAC- kodonene . Den er kjennetegnet ved tilstedeværelsen av en imidazol- ring som gir en basisk natur til histidin- residier i proteiner . Dens van der Waals radius er 118 Å .
De mikroorganismer og planter kan syntetisere histidin. Mennesket er i stand til å syntetisere det, men ikke i tilstrekkelig mengde, og det er derfor det hos voksne anses å være en semi-essensiell aminosyre og essensiell hos barn.
Histidin er en aminosyre som utfører viktige funksjoner i strukturen og funksjonen til proteiner . Imidazolkjernen til histidin har et nitrogenatom som er i stand til å fange en proton , med en pKa nær nøytralitet (pKa ~ 6.8) og derfor fysiologiske forhold. Denne egenskapen er avgjørende for funksjonen til visse proteiner:
Nitrogen i imidazolringen av histidiner kan også danne koordinasjonsbindinger med metallioner som Zn 2+ , Co 2+ , Fe 2+ eller Ni 2+ . Disse bindingene er viktige for bindingen av disse ionene i metalloproteiner , der det kreves kompleksdannelse av metallet for aktiviteten til proteinet. For eksempel er ett histidin funnet som en aksial ligand for jern i myoglobin og hemoglobin og to histidiner i kompleksdannelsen av sink som er tilstede i kollagenase, en protease som nedbryter kollagen .
Egenskapen av å feste metallioner av histidin er basert på en teknologi for rensing av rekombinante proteiner som kalles affinitets -kromatografi for immobiliserte metallioner ( (en) IMAC, for immobilisert metallaffinitetskromatografi ).
Prinsippet med denne metoden er som følger: Ved genteknikk tilsettes en sekvens som inneholder minst seks sammenhengende histidiner (polyhistidin-tag) til proteinet. Denne etiketten er i stand til å samhandle sterkt med metallioner. Denne egenskapen brukes til å fiksere proteinet som er merket på en kromatografisk harpiks som et metallion er chelatert på . Etter vask av de ikke-tilbakeholdte proteinene, elueres proteinet deretter med en imidazoloppløsning som fortrenger proteinet fra metallionet ved konkurranse.
Ved metylering av histidin i 1, eller i 3, får man metylerte aminosyrer som er tilstede i urinen til mannen. Denne aminosyren er også en forløper for biosyntese av histamin (vasodilator) og karnosin .
I BDC-måling ( binær kodet desimal ) er et normalt nivå av histidin i kroppen mellom 391 og 547 i henhold til den turbidimetriske metoden utført på Olympus AU640