Tre-Ljungdahl sti

Den bane av tre-Ljungdahl , noen ganger kalt reduktiv acetyl-CoA , er et sett av reaksjoner biokjemiske av acetogenesis komme i visse bakterier , inkludert acetogene slik som Clostridium og enkelte sulfatreduserende bakterier i Gram-negative og visse archaea , spesielt metanogenisk , og sulfatreduserende som slekter Archaeoglobus ( A. fulgidus ) og Ferroglobus fra grenen av Euryarchaeota , selv i visse Crenarchaeota .

Denne ruten kan disse mikroorganismene til bruk hydrogen H 2som elektrondonor og karbondioksid CO 2både som elektronakseptor og som kilde til karbon til karbon for biosyntese . Minner om Monsanto-prosessen for industriell produksjon av eddiksyre , og består i å redusere CO 2til karbonmonoksid CO som deretter omdannes til acetyl-CoA under suksessiv virkning av to enzymer som er følsomme for oksidasjon , CO dehydrogenase for det første trinnet og acetyl-CoA syntase for det andre trinnet.

Biokjemi

Dannelsen av acetat- CH 3 COO -fra hydrogen H 2og karbondioksid CO 2er termodynamisk gunstig under standardbetingelser med en entalpi-variasjonsfri standard. DEL.G ° 'verdt -95  kJ · mol -1 til -104  kJ · mol -1 ifølge forfatterne:

4 H 2+ 2 CO 2→ CH 3 COO -+ H + + 2 H 2 O.

Det er mange variasjoner av denne metabolske banen, som er forskjellige i de involverte kofaktorene og elektronakseptorene. Denne katabolismen består av to forskjellige veier, kalt "metylgren" og "karbonylgren" - i litteraturen snakker vi også henholdsvis om "østlige" ( østlige ) og "vestlige" ( vestlige ) veier :

Hvis selve stien Wood-Ljungdahl ikke er syklisk, i motsetning til andre karbonbindende stier som den omvendte Krebs- syklusen eller Calvin-syklusen , fungerer metylgrenen derimot syklisk med, i archaea , også en delsyklus av regenerering av metanofuran .

I bakterier

Metylgren

Et CO 2 -molekyler redusert til formiat HCOO - ved NADP-avhengige formiat-dehydrogenase ( EC 1.2.1.43 ), som skiller seg fra formiat-dehydrogenase ( EC 1.2.1.2 ) ved bruk av NADPH kofaktor . Dette enzymet er et selenoprotein , som inneholder selenocystein så vel som wolfram  :

CO 2+ NADPH  NADP + + HCOO - 

Formiat deretter kondenseres med et molekyl tetrahydrofolat under virkning av den formiat-tetrahydrofolat-ligase ( EC 6.3.4.3 ) for å danne 10-formyltetrahydrofolat med hydrolyse samtidig bruk av et molekyl av ATP til ADP og P i  :

Tetrahydrofolat + HCOO - + ATP  10-formyltetrahydrofolat + ADP + P i . 

10-formyltetrahydrofolat deretter underkastes en serie reaksjoner som omdanner det til 5-metyltetrahydrofolat via 5,10-metylentetrahydrofolat , reaksjoner hvor det formyl -gruppen -CHO reduseres til en metyl- gruppe -CH 3Som deretter overføres av en metyltransferase til atomet av kobolt av metylkobalamin som fungerer som en kofaktor av et jern-svovelprotein i corrinoid (CFeSP). Dette proteinet binder seg deretter til acetyl-CoA- syntase , slik at det kan gi metylgruppen for kondens som følger.

Karbonylgren

Det andre CO 2 -molekyletreduseres til karbonmonoksid CO av CO dehydrogenase (CODH, EC 1.2.99.2 ), som forblir bundet til acetyl-CoA- syntase  :

CO 2+ AH 2    CO + H 2 O + A,

hvor A representerer en elektronakseptor. Dette enzymet kan danne et membrankompleks med hydrogenase , eller hydrogenlyase ( EC 1.12.99.6 ), som igjen katalyserer reaksjonen:

H 2+ A     AH 2, A som representerer en elektronakseptor.

Disse to enzymene, som er jern-svovelproteiner som inneholder nikkel , reduserer CO 2 når de jobber sammentil CO ved bruk av hydrogen H 2 direkteav omgivelsene. Mikroorganismer som trives i nærvær av CO kan fikse sistnevnte direkte uten først å måtte redusere CO 2 av CODH for å trene ham.

Til slutt, acetyl-CoA -syntase ( EC 2.3.1.169 ) produserer acetyl-CoA fra (1) metyl- gruppe -CH 3tilført av korrinoidproteinet under metylgrenen, (2) karbonmonoksid C20 dannet om nødvendig av CODH som tilveiebringer karbonylgruppen > C = O, og (3) koenzym A  :

[CH 3] + [CO] + CoA - SH → CoA - S - CO - CH 3.

I archaea

Wood-Ljungdahl-banen er i det vesentlige lik archaea som den som finnes i bakterier, bortsett fra noen få forskjeller beskrevet nedenfor.

Således er kofaktoren av metylforgrening skiller mellom bakterier og Archaea: der den tidligere bruk THF , den sistnevnte anvendelse to: methanofuran (MFR) er først og fremst formyleres til formylmethanofuran ( formyl-MFR ) med oksidasjon av 'en oksygenase , deretter formyl -MFR avgir sin formyl gruppe til tetrahydromethanopterin (THMPT) for å gi formyltetrahydromethanopterin ( formyl-THMPT ), som reduseres til methyltetrahydromethanopterin ( metyl-THMPT ) ved en sekvens av reaksjoner tilsvarende den som er observert i bakterier, elektroner fra koenzym F 420 .

Karbonylgrenen i archaea bruker en ferredoksin for å redusere CO 2 i CO, akkurat som metylgrenen under formyleringen av metanofuran.

Implikasjoner

Denne modusen for karbonfiksering er sannsynligvis den eldste som dukker opp på jorden, kanskje en milliard år før utslipp av oksygen begynte . Den acetyl-CoA som dannes, kan deretter omdannes til pyruvat ved et enzym til oksygenase , det pyruvat-syntase ( EC 1.2.7.1 ), som katalyserer den festing av et tredje molekyl av CO 2 :

CO 2+ Acetyl-CoA + 2 reduserte ferredoksiner + 2 H +   pyruvat + CoA - SH + 2 oksyderte ferredoksiner . 

Pyruvat kan deretter omdannes til triofosfat ved hydrolyse til ADP av tre ATP- molekyler . Det er et energibesparende middel for å produsere slike metabolske forløpere , men denne veien krever mange kofaktorer og spesielt metaller som ikke alltid er rikelig i biologiske systemer: jern , kobolt , nikkel og molybden eller wolfram .

Merknader og referanser

  1. (i) Stephen W. Ragsdale , "  Metaller og deres stillaser for å fremme vanskelige enzymatiske reaksjoner  " , Chemical Reviews , Vol.  106, n o  8, 2006, s.  3317-3337 ( les online ) DOI : 10.1021 / cr0503153
  2. (i) Nicole Matschiavelli Ellen Oelgeschläger, Berardino Cocchiararo Johannes Finke og Michael Rother , "  Funksjon og regulering av isoformer av karbonmonoksiddehydrogenase / acetylkoenzym A syntase i Methanosarcina acetivorans  " , Journal of Bacteriology , Vol.  194, n o  19, oktober 2012, s.  5377-5387 ( les online ) DOI : 10.1128 / JB.00881-12 PMID 22865842
  3. (i) Ivan A. Berg, W. Hugo Ramos-Vera, Anna Petri Harald Huber og Georg Fuchs , "  Study of the distribution of autotrophic CO 2 fikseringssykluser i Crenarchaeota  ” , Microbiology , vol.  156, n o  1,januar 2010, s.  256-269 ( les online ) DOI : 10.1099 / mic.0.034298-0 PMID 19850614
  4. (in) PA Lindahl , "  Nikkel-karbonbindinger i acetylkoenzym har syntase / karbonmonoksyddehydrogenase  " , Metal Ions in Life Sciences , Vol.  6, 2009, s.  133-150 ( les online ) PMID 20877794
  5. (in) Stephen W. Ragsdale , "  Life with Carbon Monoxide  " , Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology , vol.  39, n o  3, 2004, s.  165-195 ( les online ) DOI : 10.1080 / 10409230490496577 PMID 15596550
  6. (i) Stephen W. Ragsdale , "  De østlige og vestlige grenene av Wood / Ljungdahl-banen: hvordan øst og vest ble vunnet  " , Biofactors , vol.  6, n o  1, 1997, s.  3-11 ( les online ) PMID 9233535
  7. (in) IF Hu, E. Pezacka og HG Wood , "  Acetatsyntese fra karbonmonoksid av Clostridium thermoaceticum . Rensing av korrinoidproteinet  ” , Journal of Biological Chemistry , vol.  259, 25. juli 1984, s.  8892-8897 ( les online ) PMID 6746629
<img src="https://fr.wikipedia.org/wiki/Special:CentralAutoLogin/start?type=1x1" alt="" title="" width="1" height="1" style="border: none; position: absolute;">