Glukokinase
| Glukokinase | |||||||||||||||||||
 Human glukokinase ( PDB 1V4S ) | |||||||||||||||||||
| Hovedtrekkene | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Symbol | GCK | ||||||||||||||||||
| EF nr. | 2.7.1.2 | ||||||||||||||||||
| Homo sapiens | |||||||||||||||||||
| Locus | 7 s 13 | ||||||||||||||||||
| Molekylær vekt | 52 191 Da | ||||||||||||||||||
| Antall rester | 465 aminosyrer | ||||||||||||||||||
| Koblinger tilgjengelig fra GeneCards og HUGO . | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
Den glukokinase er en fosfotransferase som katalyserer den reaksjon :
|
+ ATP → ADP + H + + |
|
| Glukose | Glukose-6-fosfat |
Bakteriell glukokinase er spesifikk for glukose ( EC ), som for virveldyr , som er en isoform av heksokinase ( EC ), kalt heksokinase D eller heksokinase type IV . Pattedyr- glukokinase er uttrykt i lever og øy- p-celler fra Langerhans i bukspyttkjertelen .
Dette enzymet er preget av:
- en lav affinitet for glukose som resulterer i en mye høyere semi-metningskonstant (10 mM) enn de som er observert i de andre tre isoenzymer ;
- en svak positiv kooperativitet med glukose (Hill's konstant på 1,5), som ikke kan forklares med de klassiske mekanismene for kooperativitet fordi det er et monomert enzym med et enkelt glukosebindingssted. Siden den ikke følger Michaelis-Menten-ligningen , kan vi ikke snakke om en Michaelis-konstant ;
- det totale fraværet av hemming av glukose-6-fosfat, dets produkt, ved fysiologiske konsentrasjoner, noe som er en stor forskjell med de tre andre isoenzymer (heksokinaser A, B og C).
"Glukokinase" reagerer godt på leverens behov, som må takle den store tilstrømningen av glukose i løpet av perioden etter måltidet for å lagre den i form av glykogen .
Glukokinase| EF nr. | EC |
|---|---|
| CAS-nummer |
| IUBMB | IUBMB-oppføring |
|---|---|
| IntEnz | IntEnz-visning |
| BRENDA | BRENDA inngang |
| KEGG | KEGG-inngang |
| MetaCyc | Metabolisk vei |
| PRIAM | Profil |
| FBD | Strukturer |
| GÅ | AmiGO / EGO |
Struktur av en E. coli glukokinase ( PDB 1Q18 )
| Pfam | PF02685 |
|---|---|
| Klan Pfam | CL0108 |
| InterPro | IPR003836 |
| SCOP | 1q18 |
| OVERFAMILIE | 1q18 |
Merknader og referanser
- (i) Kenji Kamata, Morihiro Mitsuya, Teruyuki Nishimura, Jun-ichi Eiki og Yasufumi Nagata , " Structural Basis for Regulation of the allosteric allosteric enzym Monomeric Human Glucokinase " , Structure , vol. 12, n o 3, Mars 2004, s. 429-438 ( PMID 15016359 , DOI 10.1016 / j.str.2004.02.005 , les online )
- Verdiene for massen og antallet rester som er angitt her, er verdiene til proteinforløperen som er resultatet av translasjonen av genet , før posttranslasjonelle modifikasjoner , og kan avvike betydelig fra de tilsvarende verdiene for funksjonelt protein .
- (in) Cárdenas ML, Cornish-Bowden A., T. Ureta, " Evolusjon og regulatorisk rolle for heksokinasen " , Biochim. Biophys. Acta , vol. 1401,1998, s. 242–264 ( PMID 9540816 )
- (i) Vladimir V. Lunin, Yunge Li, Joseph D. Schrag, Pietro Iannuzzi, Miroslaw Cygler og Allan Matte , " Crystal Structures of Escherichia coli ATP-Dependent Glucokinase and Its Complex with Glucose ' , Journal of Bacteriology , Vol. 186, n o 20 oktober 2004, s. 6915-6927 ( PMID 15466045 , PMCID 522197 , DOI 10.1128 / JB.186.20.6915-6927.2004 , les online )
Se også
Relaterte artikler
Bibliografi
- Glukokinase og glykemisk sykdom: fra grunnleggende til nye terapeutiske midler (red. FM Matschinsky & MA Magnuson), Karger, Basel, Sveits, 2004.
- ML Cárdenas (1995) “Glucokinase”: dens regulering og rolle i levermetabolisme, RG Landes Co, Austin, USA.